الجمعة، 18 نوفمبر 2011

الإنزيمات

ما هية الإنزيمات   Definition :
الانزيمات هى مواد بروتينية Protin in nature ويطلق عليها عوامل داخلية  endogenous factors وتعمل كمساعدات حيوية Biocataly  للكثير من التفاعلات الكيميائية فى ظروف مناسبة . بعض الإنزيمات غير مرغوب فى نشاطها . فى ذلك فى تطبيقات علوم الأطعمة مثال : نشاط بعض الإنزيمات فى الخضروات والفواكة (الباذنجان , التفاح , الموز حيث تتلون هذه الأطعمة باللون البنى ويجعلها غير صالحة للتصنيع والتداول بين المستهلكين .  












هناك بعض العوامل التى تؤثر على الفعالية الإنزيمية :

مثل تركيز التفاعلات , تركيز الأنزيم , درجة الحرارة , درجة الحموضة .

العوامل التى تؤثر سرعة عمل الإنزيم Enzyme Kinetics :

اولآ : تركيز الإنزيم Enzyme Concentration :

قد دلت الابحاث الخاصة بدراسة قوة تنشيط الإنزيمات خارج الخلايا الحية in vito أن سرعة التفاعل تتناسب بوجه عام مع كمية الإنزيم المضافة هذه العلاقة صحيحة خصوصاً خلال الفترات الأولى للتفاعل حيث تكون كمية مادة التفاعل كبيرة تسبياً , وبتقديم التفاعل ينخفض تركيز مادة التفاعل بينما تتراكم نواتج هذا التفاعل , ولذلك لن تستمر سرعة التفاعل الا اذا تم المحافظة على وجود مادة التفاعل بكمية أكبرمن تركيز الأنزيم فأن سرعة التفاعل سوف تتناسب طرديا مع زيادة تركيز الأنزيم

فى وجود تركيز من مادة التفاعل أكبر من تركيز الأنزيم فأن سرعة التفاعل الأنزيمى تتناسب طرديا مع تركيز الأنزيم كما بالرسم البيانى




ثانيا :تأثير المادة التفاعلة SubStrate Concentration :


عند المحافظة على تركيز ثابت من الأنزيم وتغير تركيز المادة المتفاعلة فيمكن وصف التغير فى سرعة التفاعل النزيمى

فعند افتراض بأن جزيئات الأنزيم تتحد بالمادة المتفاعلة فأنه عند التركيزات المنخفضة من المادة المتفاعلة تكون جزيئات النزيم ليست جميعها متحدة مع جزيئات المادة المتفاعلة , وباضافة مادة متفاعلة جديدة يرتبط جزئ أكبر من جزيئات الأنزيم به ويزداد معدل التفاعل حتى تصبح كل الجزيئات الانزيمية مشبعة ولا تتأثر بالزيادة فى تركيز المادة المتفاعلة عندئذ فأن معدل التفاعل الانزيمى سوف يثبت على ذلك

ثالثا : تأثير درجة الحرارة Temperature Effect
تختلف الإنزيمات عن العوامل المساعدة الغير عضوية فى أن الأولى تفقد قوة تنشيطها او تتلف عند درجات حرارة قريبة من درجة غليان الماء بل يقف مفعول معظم الإنزيمات فى الوسط السائل عند درجات أعلى من 50 5م ، بينما تتلف تماماً بين درجتى 60 - 70 5م ويرجع تلف الإنزيم عند درجات الحرارة المرتفعة إلى ظاهرة التجلط (التجمع) Coagulation والتى تحدث للبروتينات عموما بإرتفاع درجة حرارتها حيث تتغير طبيعة البروتين الإنزيمى لفقد الروابط الخمس السابق ذكرها والتى تحافظ على التوزيع الفراغى والطى البروتينى نظرا لان تلك الروابط روابط ضعيفة .
توجد عدة عوامل تزيد من قدرة الإنزيمات على تحمل درجات الحرارة المرتفعة ، منها درجة الجفاف النسبى للوسط الموجود فيه الإنزيمات ، فقد وجد أن الإنزيمات الموجودة فى البذور تتحمل درجات الحرارة مرتفعة قد تصل إلى 130م أو أكثر ، وتتوقف درجة الحرارة التى تتلف عندها الإنزيمات على بعض صفات وسط الأنتشار . فقد وجد مثلا أن درجة تركيز أيون الأيدروجين pH لها تأثير واضح على درجة تأثير الإنزيمات بالحرارة ووجود المادة المتفاعلة أو محلول التفاعل فى وسط الأنتشاريؤخر كثيراً او قد يمنع كليا الأثر الضار الذى قد تسببه درجة حرارة معينة فى حالة عدم وجود تلك المواد , وسرعة التفاعل الإنزيمى لا تتاثر بدرجة الحرارة فقط بل وكذلك بطول الفترة التى يحدث فيها التفاعل عند درجة الحرارة المعينة , لذلك تتضح أهمية إعتبار عامل الوقت عند دراسة أثر الحرارة على التفاعل الانزيمى.
إن تأثير الأنزيم بالحرارة يكون فى مدى ضيق من درجات الحرارة فأرتفاع درجة الحرارة يسبب إزدياد سرعة التفاعل فعند درجة الصفر المئوى تكون سرعة التفاعل الأنزيمى تساوى صفرا وتزداد تدريجيا مع زيادة درجة الحرارة إلى أن يصل إلى درجة الحرارة المثلى التىتعتبر أنسب درجات حرارة لعمل الإنزيم , يمكن حفظ التفاعل عند سرعة ثابتة لوقت طويل عند درجة الحرارة أقل من الدرجة المثلى ولكن تقل السرعة عند درجات الحرارة أعلى بمرور الوقت . تقع درجة الحرارة المثلى لإنزيم ما تبعاً لاختلاف درجة التركيز أيون الايدروجين لوسط التفاعل وكذلك تبعاً للنسبة بين تركيزى الإنزيم ومادة التفاعل .ثم يبدأ التاثير الهادم للحرارة على معظم الإنزيمات النباتية إذا ما ارتفعت عن 40 5م ، درجة الحرارة المثلى هى الدرجة التى تتعادل عندها الزيادة فى سرعة التفاعل مع الفعل الهادم لتلك الدرجة على الإنزيم
 
ويكون معدل الزيادة فى سرعة التفاعل الأنزيمى بمعدل 2.5 مرة كل ارتفاع قدرة عشر درجات مئوية فوق الصفر حتى تصل للدرجة المثلى والتى فى الغالب تتراوح بين 25–27 5م ثم يقل التفاعل ليصبح صفرا عند 60  5م

ويرجع البعض تأثير درجة الحرارة علىزيادة معدل التفاعلات الإنزيمية وحتى الدرجة المثلى الى :
أ – التأثير على ثابت الإنزيم Enzyme Stability وزيادة الطاقة الحركية
ب – تأثيرها على جاذبية الإنزيم للمادة المتفاعلة
ج - تأثيرها على درجة تأين مكونات التفاعل وهى محددة بحرارة التأين

رابعا: تأثير درجة تركيز أيون الايدروجين :
Hydrogen ion concentration    ( pH)

تعتبر درجة تركيز أيون الايدروجين فى وسط التفاعل من أهم العوامل التى تؤثر على سرعة عمل الإنزيم . ولكل إنزيم درجة مثلى لتركيز أيون الايدروجين يبلغ عندها الإنزيم أقصى نشاطه , ويقل هذا النشاط كثيراً خارج حدود تلك الدرجة . وتختلف الدرجة المثلى لإنزيم ما طبقاً لعدة عوامل منها مصدر الإنزيم ودرجة الحرارة التفاعل وكذلك مدة حفظ الإنزيم تحت ظروف معينة
تنحصر الدرجة المثلى لأيون الايدروجين لمعظم الإنزيمات المحللة بين pH 4-7 وتحفظ أنزيمات التأكسد والاختزال بأقصى نشاطها فى المحاليل المتعادلة أو القلوية نوعاً ما .

هناك أنواع مختلفة من الإنزيمات مثل :
  • الانزيمات الناقلة Transefering Enzymes .
  • الانزيمات المؤكسدة Oxidative Enzymes .
  • الانزيمات المحللة Decomposition Enzymes .
الأسوداد الانزيمى Enzymatic Reaction:

يعرف الاسوداد الانزيمى بأنه تفاعل يحدث نتيجة تقشير الخضر والفاكهة ونشاط بعض الانزيمات المحبوسة داخل الخضر والفاكهة مثل إنزيمات بولى فينوليز                
 PolyPhenolases أو بولى فينول أوكسيداز PolyPhenol Oxidas .

أهمية الانزيمات :

1- الانزيمات عوامل مساعدة هامة للنمو فى الخضرات والفواكة يستمر عملها حتى بعد عملية الحصاد .
2- الانزيمات لها دور أساسى فى نضج الفواكة حيث تحول الكربوهيدرات المعقدة التركيب إلى سكريات أبسط .
3- تساعد على إضافة اللليونة للجزء اللحمى flesh للفواكة فتصبح أكثر ليونة softer وكذلك تعمل على إظهار النكهات المعروفة لكل فاكهة على حدة .
4- ويلاحظ أن جدر الأنسجة الخارجية تلين حبث يتحول البكتين من الصورة الغير ذائبة فى الماء إلى صورة ذائبة فى الماء (لاحظ أن بداية نضج الفواكة هى بداية لموتها) لأنه بمجرد نضج الأنسجة الخارجية طرية يسهل تحطمها بفعل النقل والتداول وتعفنها rottennes بفعل الكائنات الحية microorganisms .


كيف تتغلب على الأسوداد الانزيمى ى الخضر والفاكهة How to overcom Enzymatic Reaction in Fruits and Vegetbles:

1- إضافة الحامض إلى الفواكة المقطعة مثل عصير الليمون حيث يقلل من تغيير لونها       للبنى .

2- إضافة السكر إلى الفواكة يعمل كعازل بين الهواء والانزيمات فيمنع حدوث إتصال  مباشربين أكسجين الهواء الجوى وسطح الفاكهة .
3- الطهى للخضروات فى وجود كمية كافية من الماء لتغطية الخضر أو حيث توضع الفاكهة فى محلول (شراب سكرى ) يغلى لمده دقائق كما فى الكمبوت والذى يفسر تلف الانزيمات عند الطهى .


الانزيمات الهامة التى توجد ى بعض الفاكهة Food Enzymes :


إنزيمات الدقيق Flour enzymes توجد بالدقيق عدة إنزيمات هامة تؤثر على المنتج النهائى للمخبوزات مثل الخبز البسكوتات والصلصات التى تعتمد على الدقيق وأمثلة لهذه الانزيمات :
1- ألفا بيتا أميليز 
2- بيبتدازيس
3- ليبيز 
4- فيتايزيس


تلعب هذه الانزيمات دورا هاما فى المنتج النهائى لعجائن الدقيق وتنشط معظم هذه الانزيمات فى وجود الماء وبخاصة انزيمات ألفا وبيتا أميليز .


بيتا أميليز :


لا يعمل هذا الانزيم فى الوسط الجاف ,لذلك يقتصر دورة فى العجائن وليس فى الدقيق الجاف , ويقوم هذا الانزيم بمهاجمة حبيبات النشا المحطمة الناتجة عن عمليات الطحن حيث يحلل بعض الأميلوز إلى مالتوز ويستطيع أيضا تحليل الأميلوبكتين ويسبب إنتاج المالتوز عن طريق قسم أزواج وحدات الجلوكوز من نهاية طرف سلسلة النشا .


ألفا أميليز:


يقوم بمهاجمة الأميلوبكتين بطريقة مختلفة عن بيتا أميليز فيقوم بقسم الروابط من سلاسل الأميلوبكتين لانتاج دكسترينات منخفضة الوزن الجزيئى وتختلف هذه الدكسترينات فى التركيب والحجم عن الدكسترينات المنتجة بواسطة بيتا أميليز . ولقد لوحظ أن الدقيق المرتفع فى إنزيم ألفا أميليز يعط نتائج غير طيبة للمخبوزات وبخاصة فى صناعة الخبز , فوجود الدكسترينات المنخفضة الوزن الجزيئى تعمل على إلتصاق حبيبات النشا وإنخفاض حجم الرغيف كذلك الدقيق المرتع ب ألفا أميليز لا يصلح لعمل الصلصات المثخنة . لأن هذه الصلصات لو بقيت ساخنة فترة من الوقت فإن نشاط إنزيم ألفا أميليز يعمل على تحطيم حبيبات النشا فتسيل الصلصات وبالتالى يفقد النشا قدرتة على ربط الصلصات . ويحتوى الدقيق أيضا على إنزيم الليبيز الذى يحلل الدهون بالدقيق إلى جليسرول وأحماض دهنية .









ليست هناك تعليقات:

إرسال تعليق